Native Redesign Same Fraction designed correctly ln[(#same/#native)/(#design/#total)]
-----------------------------------------------------------------------------------------------
VAL 327 312 103 0.31 1.98
ILE 282 269 91 0.32 2.15
LEU 477 406 159 0.33 1.77
MET 167 146 22 0.13 1.86
PHE 281 230 77 0.27 2.14
GLY 480 802 375 0.78 1.94
ALA 289 620 121 0.42 1.57
PRO 289 275 153 0.53 2.62
TRP 169 67 30 0.18 2.94
TYR 456 213 79 0.17 1.76
SER 486 739 152 0.31 1.11
THR 409 490 111 0.27 1.38
ASN 378 323 69 0.18 1.40
GLN 310 152 21 0.07 1.16
ASP 479 530 131 0.27 1.31
GLU 512 398 84 0.16 1.08
ARG 459 352 65 0.14 1.06
LYS 465 272 52 0.11 1.08
HIS 235 354 41 0.17 1.26
CYS 199 199 199 1.00 3.58
For total residue = 7149 ,the identity for all positions is 0.28.
The distribution of each residue in different enviroment states (*Nat:Native *Des:Redesign) :
% Buried % Boundary % Surface
(Nat Des change) (Nat Des change) (Nat Des change)
------------------------------------------------------------------------------
VAL 0.81 0.74 -0.07 0.15 0.21 0.06 0.03 0.04 0.01
ILE 0.80 0.79 -0.01 0.18 0.18 0.00 0.02 0.03 0.00
LEU 0.71 0.72 0.01 0.23 0.23 -0.01 0.05 0.05 -0.00
MET 0.76 0.84 0.08 0.22 0.15 -0.06 0.02 0.01 -0.02
PHE 0.81 0.84 0.03 0.17 0.15 -0.02 0.02 0.01 -0.02
GLY 0.77 0.70 -0.07 0.18 0.23 0.05 0.05 0.07 0.01
ALA 0.75 0.79 0.03 0.20 0.18 -0.02 0.05 0.03 -0.02
PRO 0.58 0.60 0.03 0.31 0.29 -0.02 0.11 0.11 -0.01
TRP 0.85 0.78 -0.07 0.14 0.22 0.09 0.02 0.00 -0.02
TYR 0.79 0.78 -0.01 0.16 0.17 0.02 0.05 0.04 -0.01
SER 0.71 0.68 -0.03 0.22 0.23 0.01 0.07 0.09 0.02
THR 0.65 0.62 -0.04 0.27 0.27 -0.00 0.08 0.12 0.04
ASN 0.66 0.52 -0.13 0.25 0.28 0.03 0.10 0.20 0.11
GLN 0.61 0.49 -0.12 0.32 0.38 0.06 0.08 0.14 0.06
ASP 0.57 0.52 -0.05 0.31 0.33 0.02 0.12 0.14 0.02
GLU 0.46 0.54 0.08 0.37 0.34 -0.02 0.18 0.11 -0.06
ARG 0.57 0.60 0.03 0.35 0.35 0.00 0.08 0.05 -0.03
LYS 0.48 0.52 0.04 0.39 0.39 -0.00 0.13 0.09 -0.04
HIS 0.73 0.77 0.04 0.21 0.21 -0.00 0.06 0.03 -0.04
CYS 0.92 0.92 0.00 0.07 0.07 0.00 0.01 0.01 0.00
The probabilities for all residues in buried, boundary and surface states :
% Buried % Boundary % Surface
(Nat Des change) (Nat Des change) (Nat Des change)
------------------------------------------------------------------------------
VAL 0.05 0.05 -0.01 0.03 0.04 0.01 0.02 0.03 0.01
ILE 0.05 0.04 -0.00 0.03 0.03 -0.00 0.01 0.01 0.00
LEU 0.07 0.06 -0.01 0.06 0.05 -0.01 0.05 0.04 -0.01
MET 0.03 0.03 -0.00 0.02 0.01 -0.01 0.01 0.00 -0.01
PHE 0.05 0.04 -0.01 0.03 0.02 -0.01 0.01 0.00 -0.01
GLY 0.08 0.12 0.04 0.05 0.10 0.06 0.05 0.10 0.05
ALA 0.04 0.10 0.06 0.03 0.06 0.03 0.03 0.04 0.01
PRO 0.03 0.03 -0.00 0.05 0.05 -0.01 0.06 0.05 -0.01
TRP 0.03 0.01 -0.02 0.01 0.01 -0.00 0.01 0.00 -0.01
TYR 0.07 0.03 -0.04 0.04 0.02 -0.02 0.04 0.02 -0.03
SER 0.07 0.10 0.03 0.06 0.10 0.04 0.07 0.12 0.06
THR 0.06 0.06 0.01 0.06 0.07 0.01 0.06 0.10 0.05
ASN 0.05 0.03 -0.02 0.05 0.05 -0.00 0.07 0.12 0.05
GLN 0.04 0.02 -0.02 0.06 0.03 -0.02 0.04 0.04 -0.01
ASP 0.06 0.06 0.00 0.08 0.10 0.02 0.11 0.14 0.03
GLU 0.05 0.04 -0.00 0.11 0.08 -0.03 0.17 0.08 -0.08
ARG 0.05 0.04 -0.01 0.09 0.07 -0.02 0.07 0.03 -0.04
LYS 0.05 0.03 -0.02 0.10 0.06 -0.04 0.11 0.05 -0.06
HIS 0.04 0.06 0.02 0.03 0.04 0.01 0.03 0.02 -0.01
CYS 0.04 0.04 0.00 0.01 0.01 0.00 0.00 0.00 0.00
The fraction of redesigned correctly for the following groups are:
1. hydrophobic non-polar amino acids(VAL,ILE,LEU,MET,PHE,GLY,ALA,PRO,TRP,TYR) = 0.38
2. polar uncharged amino acid except CYS (SER,THR,ASN,GLN) = 0.22
3. negative charged amino acid(ASP,GLU) = 0.22
4. positive charged amino acid(ARG,LYS,HIS) = 0.14
The distribution of amino acid in each group are :
Native Redesign
hydrophobic non-polar 0.46 0.48
polar uncharged 0.23 0.25
negative charged 0.14 0.13
positive charged 0.17 0.14
Nat\Des VAL ILE LEU MET PHE GLY ALA PRO TRP TYR SER THR ASN GLN ASP GLU ARG LYS HIS CYS
VAL 103 30 13 9 6 12 16 2 3 7 27 43 2 6 12 11 11 8 6 0
ILE 34 91 17 8 6 14 12 7 0 6 12 23 8 5 9 10 9 4 7 0
LEU 15 38 159 14 8 28 26 6 2 8 20 21 21 9 20 28 30 7 17 0
MET 9 5 20 22 4 4 16 3 0 4 16 14 6 4 6 7 10 7 10 0
PHE 5 5 16 5 77 21 13 6 6 34 20 10 8 3 12 4 4 5 27 0
GLY 1 2 3 0 1 375 20 5 0 2 29 9 13 3 9 1 3 2 2 0
ALA 3 3 5 5 1 26 121 10 1 5 38 9 13 6 16 10 6 6 5 0
PRO 2 1 5 0 0 21 18 153 0 0 37 12 5 2 16 7 3 6 1 0
TRP 3 2 6 5 9 5 20 3 30 7 13 8 2 1 10 4 6 4 31 0
TYR 9 4 13 7 72 19 30 7 8 79 34 14 17 5 28 16 13 8 73 0
SER 9 5 12 8 3 50 81 15 1 6 152 42 18 6 17 17 22 9 13 0
THR 24 14 13 8 5 24 21 8 2 6 62 111 16 5 11 27 17 21 14 0
ASN 7 7 18 5 3 36 25 4 3 5 32 33 69 5 53 17 27 11 18 0
GLN 13 7 25 8 4 21 25 4 0 5 35 15 13 21 24 40 19 21 10 0
ASP 13 12 11 5 2 45 31 15 1 3 52 32 33 12 131 24 19 20 18 0
GLU 21 11 23 8 4 31 42 15 5 5 56 22 22 12 67 84 39 36 9 0
ARG 16 11 17 16 2 22 46 5 2 2 34 33 22 18 38 39 65 43 28 0
LYS 18 15 21 12 11 27 39 5 1 10 43 24 24 23 34 41 41 52 24 0
HIS 7 6 9 1 12 21 18 2 2 19 27 15 11 6 17 11 8 2 41 0
CYS 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 199
Nat\Des hydrophobic polar negatative positive
hydrophobic 2102 548 236 331
polar 540 635 206 202
negative 303 241 306 141
positive 395 280 180 304